摘要：细胞中的蛋白质总是在不停运动，不断改变其形状，以便能充分展现其功能。但是由于其复杂性，对蛋白质运动的研究还显得非常困难。科学家开发了一种新型研究蛋白质的方法，这种方法首先将蛋白质冷冻，然后缓慢升高温度将其唤醒。

细胞中的蛋白质总是在不停运动，不断改变其形状，以便能充分展现其功能。不仅如此，其原子每一个都有不同的运动图样，使得整个蛋白质是一个完整的系统，形成连续的复杂运动。充分理解蛋白质的运动状态是开发药物的关键。但是由于其复杂性，对蛋白质运动的研究还显得非常困难。来自EPFL, IBS-Grenoble和ENS-Lyon的科学家开发了一种新型研究蛋白质的方法，这种方法首先将蛋白质冷冻，然后缓慢升高温度将其唤醒。该研究发表在《科学》杂志上。

高度复杂的蛋白质运动

运动是蛋白质功能的一部分，这使得其可以调整形状，以便与其他生物分子以及合成药物互相接触。这种运动非常复杂，其原理就和手表一样，环环相扣的齿轮和弹簧的运动构成不同的时间形式，最终呈现的是完整连续的运动。

在蛋白质中，齿轮和弹簧就是分子：氨基酸的主链上会形成不同分子构成的侧链。除此之外，蛋白质中存在的环境中的水分子使得其运动状态更复杂。但是和手表不同，蛋白质中各个组分的运动是随机的，因此使得其运动状态实际上是不可研究的。

冷冻，睡眠，唤醒，移动

由Lyndon Emsley和Martin Blackledge带领的来自EPFL、IBS-Grenoble和ENS-Lyon的科学家组成的团队提出了一种新的解决方案：首先冻结蛋白质，然后再将其从深度睡眠状态唤醒。蛋白质运动的基础是能量，而温度则是一个系统能量的一种测量方式。通过将蛋白质温度降低到-168℃，研究人员可以完全将蛋白质冷冻住。然后，他们缓慢地升高蛋白质的温度，使得蛋白质部分区域能重新开始运动，只是空间变得更小了。通过这种方法，研究人员可以研究不同部分的运动状态。

科学家使用核磁共振光谱技术检测单个蛋白质分子的运动，这种技术的基础是特定分子的磁性。核磁共振工作过程是：将蛋白质样品放入强磁场装置中，观察其对不同频率电磁笔的响应状态。通过分析响应的峰值，来分析特定原子运动的能量，由此可以分析蛋白质分子。在该实验中，研究人员需要调整其核磁共振方法，以适应低温环境，并和蛋白质唤醒过程一致。此外，冷冻的样品非常不利于核磁共振的读取，因此蛋白质分子需要以一定的角度旋转，从而增加其可读性。不仅如此，每一个核磁共振实验都需要持续很多天。庆幸的是，该团队通过开发一种特殊的装置解决了这些实验难题。

运动的不同层次结构

通过使用这种新开发的方法，Emsley的团队发现，当温度上升时，蛋白质的运动有不同的层次结构：首先是蛋白质的溶剂分子，之后是侧链和水分子，最后是主链。实验发现，即使在-53℃的条件下，蛋白质分子也具有活性，这意味着，这种“唤醒”方法对于研究蛋白质运动是非常有效的。

“我们的研究工作表明，我们可以通过这种变温固态核磁共振技术来研究生物体中蛋白质的运动。” Lyndon Emsley说。该团队目前正致力于进一步研究这种分层运动，以及引起不同分子间差异的原因。

新材料在线编译整理——翻译：杨超      校正：摩天轮